Proteínas

proteínas

Son moléculas formadas por aminoácidos que esta unidas por un enlace peptidico. El orden de los aminoácidos depende del código que tiene cada ser vivo. Toda las proteínas están compuesta por:

• Carbón
• Oxigeno
• Hidrógeno 
• Nitrógeno   

Y la mayoría tiene azufre y fósforo y en menor proporción esta el hierro, cobre, magnesio, yodo, etc... 

Estos se agrupan en unidades estructurales (monomeros) llamados Aminoácidos constituye a los proteicos y a las proteínas.

Los proteicos son edificios macro moleculares se construye y se desmorona con gran facilidad dentro de la célula con capacidad de crecimiento, reparación y regulación.

Las proteínas son biopolímeros y aminoácidos esenciales para el ser humano en múltiples procesos vitales.    

1. Clasificación de los aminoácidos 

• Pluralidad de la cadena lateral 

Grupo (R)= no polares 9= glicina, alanina, valina, leucina, isolusina, metionina, prolina, felilalanina, triptofano.

Grupo (R)= polares no cargados 6= serina, treonina, asparaguina, fleurotimina, tirosina, cisteina 

Grupo (R)= polares cargados 5= carga positiva= leucina, histidina, arguinina. Carga negativa= acido aspartico, acido glutamico.     

• Según su obtención 

Esenciales 9=(semi esenciales) 2= isoleucina, arguinina, valina, felilalanina, metionina, treoina, triptofano, , leusina, isoleucina

     2. Enlace peptidico

• Propiedades

La unión de 2 aminoácidos mediante un enlace amida se origina los peptidicos. Es también la reacción de los carbocilos en otro grupo de amino de otro, con la elimincacion de una molécula de agua.

El enlace peptidico (-CO-NH-) se representa como enlace sencillo, porque sus caracterizaras se aproxima a un doble enlace como es nitrógeno es menos electronegativos  que el oxigeno el enlace C-0 tiene un 60% de doble enlace mientra el enlace C-N tiene un 40%.

• Peptidos

Están compuestas por la unión de aminoácidos obligopeptidos, polipeptidos, tripeptidos y dipeptidos.

   3. Estructura de las proteínas

• Estructura primaria= alanina, guanina, sirina, glucina, isicina, ileucina.
• Estructura segundaría= disposición que adopta el espacio de la cadena de rotación alfa de 2 tipos=

1. Alfahdice= se enrolla ella misma en sentido de giros 3,6 aminoácidos por cada vuelta. 
2. Conformación alfa= se dispone de forma paralela según el fragmento hacia un mismo sentido, anti paralelo termina separados N,C.

• Estructura terciaria= configuración tridimensional conformadas por glóbulos y fibra 

Sus enlaces son

convalentes=  pueden ser del futturo.

Enlaces no convalntes= racionalmente ionicas, interacción hidrofobias, puentes nitrogenadas, fuerza van cools.